PEMBENTUKAN
STRUKTUR SEKUNDER DAN TERSIER PADA PROTEIN
Protein adalah makromolekul yang
paling banyak ditemukan di dalam sel makhluk hidup dan merupakan 50 persen atau
lebih dari berat kering sel. Protein memiliki jumlah yang sangat bervariasi
yang mulai dari struktur maupun fungsinya. Peranan protein diantaranya sebagai
katalisator, pendukung, cadangan, sistem imun, alat gerak, sistem transpor, dan
respon kimiawi. Protein-protein tersebut merupakan hasil ekspresi dari
informasi genetik masing-masing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri
(Campbell et al., 2009; Lehninger et al., 2004). Protein dan gen
memiliki hubungan yang sangat dekat dimana kode genetik berupa DNA dienkripsi
dalam bentuk kromosom yang selanjutnya kode genetik tersebut ditranslasikan
menjadi protein melalui serangkain mekanisme yang melibatkan RNA dan ribosom (Vo-Dinh,
2005).
PENYUSUN PROTEIN
Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga
membentuk suatu polimer yang disebut polipeptida. Setiap monomernya tersusun
atas suatu asam amino. Asam amino adalah molekul organik yang memiliki gugus
karboksil dan gugus amino yang mana pada bagian pusat asam amino terdapat suatu
atom karbon asimetrik (Gambar 1). Pada keempat pasangannya yang berbeda itu
adalah gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan berbagai gugus yang
disimbolkan dengan huruf R. Gugus R disebut juga sebagai Rantai samping yang
berbeda dengan gugus amino. (Campbell et al., 2009).
Asam
amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir dalam larutan, dan
memiliki bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis glisin. Asam amino standar
memiliki jumlah sebanyak 20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut
terbentuklah suatu rantai polipeptida. Rantai asam amino akan dilipat menjadi
bentuk 3 dimensi dan menjadi bentuk protein spesifik yang diperlukan oleh
berbagai aktivitas metabolisme atau menjadi komponen suatu sel (Lehninger et
al., 2004; Vo-Dinh, 2005). Di dalam protein tersusun 20 macam asam amino
yang memiliki karakteristik yang bebeda-beda sehingga dapat dikelompokkan
berdasarkan sifat dan ciri rantai sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut
antara lain asam amino bersifat polar (serin, treonin, sistein, asparagin, dan
glutamin); non-polar (glisin, alanin, prolin, valin, leusin, isoleusin, dan
metionin); gugus aromatik (fenilalanin, tirosin, triptofan); bermuatan positif
(lisin, histidin, arginin); dan bermuatan negatif (aspartat dan glutamat).
Pengelompokan tersebut didasarkan pada polaritas, ukuran, dan bentuk dari suatu
asam amino (Lehninger et al., 2004; Murray et al., 2009).
Struktur Sekunder
Struktur sekunder merupakan struktur primer ditambah dengan
Ikatan hidrogen antar residu asam amino berdekatan. Ikatan H membentuk
folding untuk meminimumkan driving force gugus hidrofobik dengan
pelarut. Struktur a-Heliks, ikatan H pada satu rantai polipeptida.
Merupakan penyusun utama protein serat seperti a-Keratin dalam rambut, wol dan
kuku. Struktur lembaran b-berlipat ikatan H terjadi antar rantai
polipeptida, contoh struktur ini terdapat pada sutera. Protein serat
(Fibrous) merupakan pengulangan struktur sekunder, biasanya tidak larut dalam
air.
Struktur Tersier
Struktur tersier terjadi karena beberapa interaksi
rantai samping, menyebabkan struktur polipeptida yang lebih stabil, Gambar 5,
- Interaksi yang terjadi :
- Ikatan disulfida
- Ikatan Hidrogen
- Interaksi Hidrofobik dan
- Interaksi Ionik
Struktur tersier tersusun oleh satu rantai
polipeptida. Struktur tersier terdapat pada Protein Globular, dengan
konformasi yang fleksibel untuk menjalankan fungsi biologinya.
PERMASALAHAN :
1. Apa saja unsur penyusun protein ? Jelaskan !
2. Interaksi yang terjadi pada pembentukan struktur tersier protein! jelaskan !
3. Bagaimana peranan ikatan H pada struktur sekunder protein? jelaskan!
Baiklah saya akan menjawab permasalahan anda yang ke 2
BalasHapusKumpulan dari struktur sekunder yang menyusun protein disebut sebagai struktur tersier protein. Struktur tersier protein terjadi karena adanya interaksi hidrofobik. Interaksi hidrofobik ini disebabkan oleh hadirnya air dalam pembentukan polipeptida fungsional atau protein. Ketika terbentuk struktur sekunder protein, air yang bersifat polar akan berikatan dengan bagian hidrofilik protein dengan ikatan hidrogen. Kehadiran air yang bersifat polar mengakibatkan asam-asam amino atau bagian protein yang bersifat nonpolar akan mengelompokkan diri dan berdekatan dengan interaksi van der waals. Keseluruhan dari ikatan hidrogen dan interaksi van de waals akan membentuk struktur tersier pada protein sehingga membuat protein menjadi unik.
Selanjutnya, bila kita melihat dari rantai polipeptida yang memiliki gugus sulfihidril seperti pada asam amino sistein, akan terjadi ikatan kovalen yang disebut jembatan disulfida. Ikatan ini terjadi karena dua monomer sis
saya akan menjawab pertanyaan no 3 yaitu bagaimana peranan ikatan H pada struktur sekunder protein ?
BalasHapusjawabannya ialah struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;
beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma")
baiklah saya akan menjawab permasalahan no 1:
BalasHapusProtein: C(carbon),H(hidrogen),O(oksigen),N(nitrogen. terkadang mengandung S(suflur) Lemak: C,H,O Karbohidrat: C,H,O. senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor.Suatu asam amino-α terdiri atas:
Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).
Atom H yang terikat pada atom C α.
Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.
Gugus amino yang terikat pada atom C α.
Gugus R yang juga terikat pada atom C α.
Macam Asam Amino
Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda.
Contoh struktur dari beberapa asam amino
Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai samping.